Amíny sú organické zlúčeniny, ktoré sú derivátmi amoniaku, v molekule ktorých je jeden, dva alebo tri atómy vodíka nahradené uhľovodíkovými radikálmi. Podľa počtu substituovaných vodíkových atómov sa rozlišujú primárne (jeden vodíkový atóm je substituovaný), sekundárne (dva z troch vodíkových atómov sú substituované) a terciárne (tri z troch vodíkových atómov sú substituované) amíny.
Sulfónamidové prípravky (sulfónamidy) - patria sem deriváty kyseliny sulfanilovej, v hotovej forme sú to biele alebo slabo žltkasté prášky, bez zápachu a chuti, slabo rozpustné vo vode. Ich antimikrobiálny účinok je spôsobený najmä tým, že narúšajú proces mikróbov získavajúcich „rastové“ faktory potrebné pre ich život a vývoj – kyselinu listovú a ďalšie látky. Užívanie sulfónamidov v nedostatočných dávkach alebo predčasné ukončenie liečby môže viesť k vzniku rezistentných kmeňov patogénov, ktoré nie sú náchylné na ďalšie pôsobenie sulfónamidov.
Chinolín Deriváty chinolínu sa používajú v medicíne (plazmocid, chinín, plazmocidchinín Chinín - má antipyretické a analgetické vlastnosti, ako aj výrazný účinok proti malarickým plazmódiám). Plazmocidové syntetické antimalarikum
A MINOKYSELINY Aminokyseliny (aminokarboxylové kyseliny) sú organické zlúčeniny, ktorých molekula súčasne obsahuje karboxylové a amínové skupiny. Aminokyseliny možno považovať za deriváty karboxylových kyselín, v ktorých je jeden alebo viac atómov vodíka nahradených amínovými skupinami.
APLIKÁCIA V MEDICÍNE. Aminokyseliny sú široko používané v modernej farmakológii. Keďže nie sú len štruktúrnymi prvkami proteínov a iných endogénnych zlúčenín, majú veľký funkčný význam. Niektoré z nich pôsobia ako neurotransmiterové látky. Niektoré aminokyseliny našli nezávislé použitie ako lieky.
Aminokyseliny sa používajú aj ako parenterálna výživa pre pacientov, teda bypass gastrointestinálny trakt s chorobami tráviaceho traktu a iných orgánov; a tiež na liečbu ochorení pečene, anémie, popálenín (metionín), žalúdočných vredov (histidín) a pri neuropsychiatrických ochoreniach (kyselina glutámová atď.). Aminokyseliny sa používajú v chove zvierat a vo veterinárnej medicíne na výživu a liečbu zvierat, ako aj v mikrobiologickom, lekárskom a potravinárskom priemysle.
Dôležité je prijímať aminokyseliny s kofaktormi, ktorými sú zvyčajne vitamíny, minerálne soli alebo iné živiny, ktoré pomáhajú aminokyselinám pri metabolických procesoch v ľudskom tele. Je tiež dôležité brať aminokyseliny ako celok, nie len jednu aminokyselinu, pretože aminokyseliny zahŕňajú zložité metabolické dráhy, ktoré vyžadujú rôzne kofaktory a iné aminokyseliny.
LITERATÚRA 1) iy-tip-okisleniya.html 2) T. T. Berezov Biologická chémia 3) B. F. Korovkin Biologická chémia
(proteios, grécky - prvý) Bielkoviny (bielkoviny, polypeptidy) vysokomolekulárne organické látky pozostávajúce z α-aminokyselín spojených do reťazca peptidovou väzbou V živých organizmoch je aminokyselinové zloženie bielkovín určené genetickým kódom. α-Aminokyseliny – monoméry na syntézu bielkovín V prírode sa našlo viac ako 300 aminokyselín, ale len 20 (α-aminokyselín) sa nachádza v bielkovinách.
Klasifikácia aminokyselín Karboxylová skupina Radikálová aminoskupina Aminokyseliny (aminokarboxylové kyseliny) sú organické zlúčeniny, ktorých molekula obsahuje súčasne karboxylovú a aminoskupinu zo skupiny kyseliny 2-aminoetánovej - kyselina aminooctová glycín 2 alebo kyselina α 3-aminobutánová - kyselina aminomaslová 1 Konštrukčná klasifikácia 1.1. Vzájomné usporiadanie skupín COO- a NH Charakter radikálu (R): alifatický, aromatický, heterocyklický leucín antranilová kyselina histidín 1.3. Počet COO- a NH 2 - skupín: monoaminokarboxylová, monoaminodikarboxylová, diaminokarboxylová glycín kyselina asparágová lyzín
Proteinogénne aminokyseliny („zrodenie bielkovín“) sú prirodzené aminokyseliny, ktoré sa podieľajú na konštrukcii molekúl peptidov a proteínov Alanín (Ala) valín (Val) leucín (Leu) izoleucín (Ile) arginín (Arg) lyzín (Lys) treonín ( Tre) (metionín (met) fenylalanín (phe) tryptofán (skúste) esenciálne aminokyseliny histidín (his)
Konfigurácia proteinogénnych aminokyselín Konfigurácia je usporiadanie atómov, ktoré charakterizuje konkrétny stereoizomér (+) -Alanín (-) -Alanín? L-aminokyselina L – glyceraldehyd R,S – nomenklatúra L,D – nomenklatúra L,D – nomenklatúra používaná pre aminokyseliny a sacharidy R,S – nomenklatúra (pozri R. Morrison, R. Boyd. Organic chemistry, s. 87)
Acidobázické vlastnosti aminokyselín Bipolárne ióny, zwitterióny Vysoká teplota topenia. (S); rozpustný vo vode; nerozpustný v nepolárnych organických rozpúšťadlách. Aminokyseliny sú amfotérne zlúčeniny. Izoelektrický bod je hodnota pH prostredia, v ktorom sa aminokyselina vyskytuje prevažne vo forme zwitteriónu.
Proteíny Primárna štruktúra - sekvencia aminokyselín v polypeptidovom reťazci Sekundárna štruktúra - lokálne usporiadanie fragmentu polypeptidového reťazca, stabilizované vodíkovými väzbami Terciárna štruktúra - priestorová štruktúra polypeptidového reťazca (kovalentné, iónové väzby, hydrofilno-hydrofóbne interakcie) Kvartérne štruktúra - vzájomné usporiadanie viacerých polypeptidových reťazcov ako súčasť jedného proteínového komplexu
Trojrozmerná štruktúra molekuly hemoglobínu Rozpustná vo vode alebo vodných roztokoch kyselín, zásad, solí. Medzi globulárne proteíny patria enzýmy, imunoglobulíny, transportné a regulačné hormóny, protilátky, vaječný albumín, hemoglobín, fibrinogén, fibrín Globulárne proteíny - polypeptidové reťazce sú pevne poskladané do kompaktných sférických štruktúr (globúl) Fibrilárne proteíny - polypeptidové reťazce majúce predĺženú vláknitú štruktúru Nerozpustné vo vode. Fibrilárne proteíny zahŕňajú α-keratíny, kolagén, fibroín.
1 snímka
2 snímka
História objavu Začiatkom 19. storočia sa objavili prvé práce o chemickom štúdiu bielkovín. Už v roku 1803 dal J. Dalton prvé vzorce bielkovín – albumínu a želatíny – ako látky obsahujúce dusík. V roku 1810 J. Gay-Lussac vykonal chemické analýzy proteínov - krvného fibrínu, kazeínu a zaznamenal podobnosť ich elementárneho zloženia. Rozhodujúci význam pre pochopenie chemickej podstaty proteínov malo uvoľňovanie aminokyselín počas ich hydrolýzy. Pravdepodobne ako prvý to urobil A. Braconneau v roku 1820, keď pôsobením na bielkoviny s kyselinou sírovou počas varu získal hydrolýzou fibrínu z mäsa – leucínu a z. rozklad vlny – aj leucínu a zmesi iných produktov hydrolýzy. Prvou objavenou aminokyselinou bol zrejme asparagín, ktorý L. Vauquelin izoloval zo šťavy špargle Asparagus (1806). J. Proust zároveň dostal leucín z rozkladu syra a tvarohu. Potom sa z produktov hydrolýzy proteínov izolovalo mnoho ďalších aminokyselín (tabuľka 1).
3 snímka
Aminokyselina Rok Zdroj Kto prvý izoloval 1. Glycín 1820 Želatína A. Braconneau 2. Leucín 1820 1839 Svalové vlákna Fibrinbová vlna A. Braconneau G. Mulder 3. Tyrozín 1848 Kazeín F. Bopp 4. Silín E. Glutamic kyselina 1820 Kramimer ta 1866 Rastlinné bielkoviny G. Ritthausen 6. Kyselina asparágová 1868 Konglutínový legumín G. Ritthausen 7. Fenylalanín 1881 Klíčky vlčieho bôbu E. Schulze, J. Barbieri 8. Alanín 1888 Hodvábny fibroín T. Weil 9. Arlyzín kazeín 1805 Dr. Rohová látka S. Hedin 11. Histidín 1896 Sturinb históny A. Kossel, S. Hedin 12. Cystín 1899 Rohová látka K. Mörner 13. Valín 1901 Kazeín E. Fischer 14. Prolín 1901 Kazeín E. Gelín Fischer 15. Oxyprotín . Fisher 16. Tryptofán 1902 Kazeín F. Hopkins, D. Col 17. Izoleucín 1904 Fibrín F. Ehrlich 18. Metionín 1922 Kazeín D. Moeller Ryby 19. Treonín 1925 Ovsené bielkoviny Shrinex Shrix Shri
4 snímka
Prvý koncept štruktúry bielkovín patrí holandskému chemikovi G. Mulderovi (1836). Na základe teórie radikálov sformuloval koncept minimálnej štruktúrnej jednotky, ktorá je súčasťou všetkých bielkovín. Túto jednotku, ktorej bolo priradené zloženie 2C8H12N2 + 50, nazval G. Mulder proteín (Pr) a jeho koncept nazval proteínová teória. Neskôr sa objasnilo zloženie proteínu - C40H62N10O12; Okrem proteínových jednotiek obsahovali niektoré proteíny síru a fosfor. Proteínový vzorec navrhnutý Mulderom v roku 1838 vyzeral takto: G. Mulder tiež použil štruktúrne vzorce na označenie množstva fyziologických procesov. Vo svojej učebnici fyziologickej chémie (1844) považoval dýchanie za oxidáciu bielkovín, trávenie za reštrukturalizáciu bielkovín so zmenami v obsahu S, P, Ca atď. K rozsiahlemu šíreniu prispeli práce G. Muldera názorov na jednotu všetkých bielkovín, ich základný význam vo svete živej prírody. Pre proteínovú teóriu však čoskoro nastanú ťažké časy. V roku 1846 N. E. Lyaskovsky, ktorý pracoval v laboratóriu J. Liebiga, dokázal nepresnosť mnohých analýz G. Muldera. J. Liebig verejne vyjadril svoje pochybnosti o správnosti teórie. G. Mulder sa pokúsil upraviť proteínový vzorec, no nakoniec pod tlakom nových faktov a objavov ustúpil. sérový proteín 10Pr S2P
5 snímka
Štruktúra a vlastnosti aminokyselín Všeobecný štruktúrny vzorec ľubovoľnej aminokyseliny možno znázorniť takto: karboxylová skupina (- COOH) a aminoskupina (- NH2) sú pripojené k rovnakému atómu uhlíka a (atómy sa počítajú od karboxylová skupina pomocou písmen gréckej abecedy - α , β, γ atď.). Podľa relatívneho usporiadania funkčných skupín: α, β, γ... α-aminomaslová β-aminopropiónová γ-aminomaslová
6 snímka
Klasifikácia podľa radikálu Nepolárne: glycín, alanín, valín, izoleucín, leucín, prolín, metionín, fenylalanín, tryptofán Polárny nenabitý (kompenzovaný náboj) pH=7: serín, treonín, cysteín, asparagín, glutamín, tyrozín Polárny záporne nabitý pri pH7 : lyzín , arginín, histidín Podľa funkčných skupín Alifatické Monoaminomonokarboxylové: glycín, alanín, valín, izoleucín, leucín Oxymonoaminokarboxylové: serín, treonín Monoaminodikarboxylové: aspartát, glutamát, vďaka druhej karboxylovej karboxylovej skupine nesú zápornú karboxylovú skupinu: Mondiamino asparagin glutamín Diamínové uhľovodíky: lyzín, arginín, nesú kladný náboj v roztoku Obsah síry: cysteín, metionín Aromatické: fenylalanín, tyrozín, tryptofán, (histidín) Heterocyklické: tryptofán, histidín, prolín Iminokyseliny: prolín
7 snímka
8 snímka
Optická izoméria Všetky α-aminokyseliny nachádzajúce sa v živých organizmoch, okrem glycínu, obsahujú asymetrický atóm uhlíka (treonín a izoleucín obsahujú dva asymetrické atómy) a majú optickú aktivitu. Takmer všetky prirodzene sa vyskytujúce α-aminokyseliny sú vo forme L.
Snímka 9
Vlastnosti aminokyselín Aminokyseliny sú bezfarebné kryštalické látky, dobre rozpustné vo vode. Mnohé z nich majú sladkú chuť. Všetky aminokyseliny sú amfotérne zlúčeniny, môžu vykazovať ako kyslé vlastnosti v dôsledku prítomnosti karboxylovej skupiny -COOH vo svojich molekulách, tak zásadité vlastnosti v dôsledku aminoskupiny -NH2. Aminokyseliny interagujú s kyselinami a zásadami. Aminokyseliny môžu zvyčajne podstúpiť všetky reakcie charakteristické pre karboxylové kyseliny a amíny. Izoelektrický bod aminokyseliny je hodnota pH, pri ktorej má maximálny podiel molekúl aminokyselín nulový náboj. Pri tomto pH je aminokyselina najmenej pohyblivá v elektrickom poli a túto vlastnosť možno využiť na oddelenie aminokyselín, ako aj bielkovín a peptidov.
12 snímka
V zmesi alebo oddelene sa aminokyseliny používajú v medicíne, a to aj pri metabolických poruchách a ochoreniach tráviaceho systému, pri niektorých ochoreniach centrálneho nervového systému (kyselina γ-aminomaslová a glutámová, DOPA). Pri výrobe sa používajú aminokyseliny lieky, farbivá, v parfumérskom priemysle, vo výrobe čistiace prostriedky, syntetické vlákna a fólie atď. Pre potreby domácnosti a medicíny sa aminokyseliny získavajú pomocou mikroorganizmov prostredníctvom takzvanej mikrobiologickej syntézy (lyzín, tryptofán, treonín); sú tiež izolované z hydrolyzátov prírodných bielkovín (prolín, cysteín, arginín, histidín). Ale najsľubnejšie sú zmiešané spôsoby výroby, kombinujúce metódy chemickej syntézy a použitie enzýmov.
Organické amfotérne zlúčeniny, ktoré zahŕňajú karboxylové skupiny - COOH a aminoskupiny -NH2.
Môžu sa považovať za karboxylové kyseliny, v molekulách ktorých je atóm vodíka v zvyšku nahradený aminoskupinou.
Aminokyseliny sú klasifikované podľa ich štruktúrnych charakteristík.
1. Podľa vzájomnej polohy amino a karboxylových skupín sa aminokyseliny delia na α-, β-, γ-, δ-, ε- atď.
2. Podľa počtu funkčných skupín sa rozlišujú kyslé, neutrálne a zásadité skupiny.
3. Na základe povahy uhľovodíkového radikálu rozlišujú alifatické(tučný), aromatické, obsahujúce síru A heterocyklický aminokyseliny. Vyššie uvedené aminokyseliny patria do tukovej série.
Príkladom aromatickej aminokyseliny je kyselina para-aminobenzoová:
Príkladom heterocyklickej aminokyseliny je tryptofán, esenciálna a-aminokyselina.
NOMENKLATURA
Podľa systematického názvoslovia sa názvy aminokyselín tvoria z názvov zodpovedajúcich kyselín pridaním predpony amino a označenie polohy aminoskupiny vo vzťahu ku karboxylovej skupine. Číslovanie uhlíkového reťazca od atómu uhlíka karboxylovej skupiny.
Často sa používa aj iná metóda konštrukcie názvov aminokyselín, podľa ktorej sa predpona pridáva k triviálnemu názvu karboxylovej kyseliny. amino označujúci polohu aminoskupiny písmenom gréckej abecedy.
Príklad:
Pre α-aminokyseliny R-CH(NH 2 )COOH
ktorí hrajú výlučne dôležitú úlohu v životných procesoch živočíchov a rastlín sa používajú triviálne názvy.
Tabuľka. Niektoré z najdôležitejších a-aminokyseliny
Ak molekula aminokyseliny obsahuje dve aminoskupiny, potom sa v jej názve použije predpona diamino-, tri NH 2 skupiny – triamino- atď.
Aminokyselina
Skrátené
označenie
Štruktúra radikálu (R)
(CH 3) 2 CH – CH 2 -
Kyselina asparágová
Kyselina glutámová
HO – C 6 H 4 – CH 2 -
HOOC – CH 2 – CH 2 -
Asparagín
fenylalanín
O = C – CH 2 –
NH 2 - CH 2 - CH 2 - CH 2 -
C 6H 5 – CH 2 -
Príklad:
Prítomnosť dvoch alebo troch karboxylových skupín sa odráža v názve príponou –diovy alebo - kyselina triová :
IZOMERIA
1. Izoméria uhlíkového skeletu
2. Izoméria polohy funkčných skupín
3. Optická izoméria
a-aminokyseliny, okrem glycínu NH2-CH2-COOH.
FYZIKÁLNE VLASTNOSTI
Aminokyseliny sú kryštalické látky s vysokými (nad 250°C) bodmi topenia, ktoré sa medzi jednotlivými aminokyselinami málo líšia, a preto sú necharakteristické. Topenie je sprevádzané rozkladom látky. Aminokyseliny sú vysoko rozpustné vo vode a nerozpustné v organických rozpúšťadlách, čo ich robí podobnými anorganickým zlúčeninám. Mnoho aminokyselín má sladkú chuť.
3. Mikrobiologická syntéza.
Je známe, že mikroorganizmy počas svojich životných procesov produkujú α - aminokyseliny bielkovín.
CHEMICKÉ VLASTNOSTI
Aminokyseliny sú amfotérne organické zlúčeniny, vyznačujú sa acidobázickými vlastnosťami.
I. Všeobecné vlastnosti
1. Intramolekulárna neutralizácia → vzniká bipolárny zwitterión:
Vodné roztoky sú elektricky vodivé. Tieto vlastnosti sú vysvetlené skutočnosťou, že molekuly aminokyselín existujú vo forme vnútorných solí, ktoré sa tvoria prenosom protónu z karboxylu na aminoskupinu:
zwitterion
Vodné roztoky aminokyselín majú neutrálne, kyslé alebo zásadité prostredie v závislosti od počtu funkčných skupín.
2. Polykondenzácia → vznikajú polypeptidy (proteíny):
Keď dve α-aminokyseliny interagujú, tvoria sa dipeptid .
3. Rozklad → Amín + oxid uhličitý:
N.H. 2 -CH 2 -COOH -> NH 2 -CH 3 + CO 2
II. Vlastnosti karboxylovej skupiny (kyslosť)
1. S dôvodmi → vznikajú soli :
NH2-CH2-COO H+Na OH →
→ N.H. 2 -CH 2 -COONa+H20
NH2-CH2-COONa - sodná soľ kyseliny 2-aminooctovej
2. S alkoholmi → vznikajú estery– prchavé látky (fáza esterifikácie):
NH2-CH2-CO OH+CH30 H HCl (plyn) →
→ N.H. 2 -CH 2 -COOCH 3 +H20
N.H. 2 -CH 2 -COOCH 3 - metylester kyseliny 2-aminooctovej
3. S amoniakom → vznikajú amidy:
N.H. 2 -CH(R)-CO OH + H -NH 2 →
→ N.H. 2 -CH(R)-CONH 2 +H 2 O
4. Praktický význam má intramolekulárna interakcia funkčných skupín kyseliny ε-aminokaprónovej, ktorej výsledkom je vznik ε-kaprolaktámu (medziprodukt na výrobu kaprónu):
III. Vlastnosti aminoskupiny (zásaditosť)
1. So silnými kyselinami → soli:
HOOC-CH2-NH2 + HCl →
→ Cl
alebo HOOC-CH 2 N.H. 2 *HCl
2. S kyselinou dusitou (podobne ako primárne amíny):
N.H. 2 -CH(R)-COOH + HNO 2 →
→ HO-CH(R)-COOH + N 2 +H 2 O
hydroxykyselina
Meranie objemu uvoľneného dusíka umožňuje určiť množstvo aminokyselín (metóda Van-Slyke)
IV. Kvalitatívna reakcia
1. Všetky aminokyseliny sú oxidované ninhydrínom za vzniku modrofialových produktov!
2. S iónmi ťažké kovy a-aminokyseliny tvoria intrakomplexné soli. Na detekciu α-aminokyselín sa používajú komplexy medi (II), ktoré majú tmavomodrú farbu.
APLIKÁCIA
1) aminokyseliny sú v prírode široko rozšírené;
2) molekuly aminokyselín sú stavebnými kameňmi, z ktorých sú postavené všetky rastlinné a živočíšne bielkoviny; aminokyseliny potrebné na stavbu telesných bielkovín získavajú ľudia a zvieratá ako súčasť potravinových bielkovín;
3) aminokyseliny sú predpísané pri silnom vyčerpaní po ťažkých operáciách;
4) používajú sa na kŕmenie chorých;
5) aminokyseliny sú potrebné ako terapeutické činidlo pri niektorých chorobách (napríklad kyselina glutámová sa používa na nervové choroby, histidín na žalúdočné vredy);
6) niektoré aminokyseliny sa používajú v poľnohospodárstvo na kŕmenie zvierat, čo má pozitívny vplyv na ich rast;
7) majú technický význam: kyseliny aminokaprónová a aminoenantová tvoria syntetické vlákna - kaprón a enant.
Amíny sú organické zlúčeniny, ktoré sú derivátmi amoniaku, v molekule ktorých je jeden, dva alebo tri atómy vodíka nahradené uhľovodíkovými radikálmi. Podľa počtu substituovaných vodíkových atómov sa rozlišujú primárne (jeden vodíkový atóm je substituovaný), sekundárne (dva z troch vodíkových atómov sú substituované) a terciárne (tri z troch vodíkových atómov sú substituované) amíny.
Sulfónamidové prípravky (sulfónamidy) - patria sem deriváty kyseliny sulfanilovej, v hotovej forme sú to biele alebo slabo žltkasté prášky, bez zápachu a chuti, slabo rozpustné vo vode. Ich antimikrobiálny účinok je spôsobený najmä tým, že narúšajú proces mikróbov získavajúcich „rastové“ faktory potrebné pre ich život a vývoj – kyselinu listovú a ďalšie látky. Užívanie sulfónamidov v nedostatočných dávkach alebo predčasné ukončenie liečby môže viesť k vzniku rezistentných kmeňov patogénov, ktoré nie sú náchylné na ďalšie pôsobenie sulfónamidov.
Chinolín Deriváty chinolínu sa používajú v medicíne (plazmocid, chinín, plazmocidchinín Chinín - má antipyretické a analgetické vlastnosti, ako aj výrazný účinok proti malarickým plazmódiám). Plazmocidové syntetické antimalarikum
A MINOKYSELINY Aminokyseliny (aminokarboxylové kyseliny) sú organické zlúčeniny, ktorých molekula súčasne obsahuje karboxylové a amínové skupiny. Aminokyseliny možno považovať za deriváty karboxylových kyselín, v ktorých je jeden alebo viac atómov vodíka nahradených amínovými skupinami.
APLIKÁCIA V MEDICÍNE. Aminokyseliny sú široko používané v modernej farmakológii. Keďže nie sú len štruktúrnymi prvkami proteínov a iných endogénnych zlúčenín, majú veľký funkčný význam. Niektoré z nich pôsobia ako neurotransmiterové látky. Niektoré aminokyseliny našli nezávislé použitie ako lieky.
Aminokyseliny sa tiež používajú ako parenterálna výživa pre pacientov, to znamená, že obchádzajú gastrointestinálny trakt, s ochoreniami tráviaceho traktu a iných orgánov; a tiež na liečbu ochorení pečene, anémie, popálenín (metionín), žalúdočných vredov (histidín) a pri neuropsychiatrických ochoreniach (kyselina glutámová atď.). Aminokyseliny sa používajú v chove zvierat a vo veterinárnej medicíne na výživu a liečbu zvierat, ako aj v mikrobiologickom, lekárskom a potravinárskom priemysle.
Dôležité je prijímať aminokyseliny s kofaktormi, ktorými sú zvyčajne vitamíny, minerálne soli alebo iné živiny, ktoré pomáhajú aminokyselinám pri metabolických procesoch v ľudskom tele. Je tiež dôležité brať aminokyseliny ako celok, nie len jednu aminokyselinu, pretože aminokyseliny zahŕňajú zložité metabolické dráhy, ktoré vyžadujú rôzne kofaktory a iné aminokyseliny.
LITERATÚRA 1) iy-tip-okisleniya.html 2) T. T. Berezov Biologická chémia 3) B. F. Korovkin Biologická chémia
